ISSN: 2161-0398
Родригес-Фрагосо Лурдес, Мартинес де лос Риос Абриль Абриль, Торрес-Агилар Лорена, Осуна-Мартинес Улисес, Моралес-Рохас Уго и Рейес-Эспарса Хорхе Хорхе
Нековалентные взаимодействия металла и пептида имеют решающее значение для сборки, фолдинга, стабильности и функционирования пептида. Цинк выполняет химические, структурные и регуляторные функции в биологических системах. В настоящем исследовании изучались изменения, вызванные добавлением Zn2+ в биологической активности тимического пептида на иммунных клетках. Для этой цели мы подвергали различные клетки воздействию 10-10 M пептида и различных концентраций Zn2+, Mg2+ и Cu2+ в течение 24 и 48 часов и отслеживали пролиферативную и фагоцитарную активность обработанных клеток. Мы также провели ЯМР и хроматографический анализ пептида в присутствии Zn2+ и других ионов. Активность пептида увеличивалась в присутствии Zn2+, Mg2+ или Cu2+, и это увеличение было более чем в 100 раз в присутствии Zn2+. Исследования ЯМР показали, что пептид проявлял смещения полей: глутаминовой кислоты (D) в ЯМР с низким полем (Δδ+0,027 ppm), а также аспарагиновой кислоты (E) и лейцина с терминальной карбоксильной кислотой (L8) в ЯМР с высоким полем (Δδ-0,016 и -0,051 ppm соответственно). Кроме того, время удерживания в ВЭЖХ уменьшалось в присутствии ионов. Наши результаты показывают, что пептид теряет свою биологическую активность в присутствии цинк-хелатирующего агента. То есть, присутствие цинка и других металлов в меньшей степени необходимо для активности пептида. Эта неожиданная зависимость от цинка, по-видимому, обусловлена активной формой комплекса пептид-цинк, для которого мы предлагаем название «иммуномодуляторный металло-пептид» (ИММП).