Журнал прикладной фармации
Открытый доступ

Абстрактный

Нанопептиды: нековалентные взаимодействия в химии и биологические функции

Чиннасами Сельваккумар, Картикеян Мутхусами и Сатиш Кумар Чиннасами

Взаимодействия, включающие боковые цепи слабополярных ароматических аминокислотных остатков, например, фенилаланина (Phe), тирозина (Tyr) и триптофана (Trp), обычно находятся внутри белков и помогают в стабилизации глобулярных белковых структур. Ароматическое электронное облако ароматических колец этих аминокислот делокализовано по обе стороны плоских колец, так что на поверхности имеется небольшой частичный отрицательный заряд, а на атомах водорода края — небольшой частичный положительный заряд, что приводит к возможности электростатических взаимодействий. Эти взаимодействия играют жизненно важную роль в адъювантах вакцин на основе нановолокон, разработке вакцины против кокаина и повышении интереса к разработке лекарственных препаратов на основе структуры. Помимо электростатических сил, ароматические взаимодействия также состоят из сил Ван-дер-Ваальса и гидрофобных сил. Эти слабополярные взаимодействия энтальпически сопоставимы с водородной связью. Методы белковой инженерии показали, что введение ароматических пар и ароматических кластеров увеличивает термическую стабильность белков, и было продемонстрировано, что введение дополнительного ароматического взаимодействия улучшает термофильность и термостабильность семейства 11 ксиланаз. Эти слабополярные взаимодействия также играют важную роль в стабильности ДНК. Различные типы слабополярных взаимодействий с участием ароматических боковых цепей обсуждаются ниже.