Журнал наномедицинских и биотерапевтических открытий
Открытый доступ

Абстрактный

Структурный анализ наноструктур, образованных ароматическими аминокислотами

Сахин Уявер

Циклы самосборки сладко пахнущих аминокислот, фенилаланина, тирозина и триптофана были воспроизведены и, как было замечено, формируют фибриллоподобные итоги, связанные с некоторыми необычными болезнями и случаями нарушения органической пленки. Чистые структуры и их комбинации были намеренно сконцентрированы при постоянных температурах, и были представлены сцены свободной энергии, изображающие рост и количество собранных мономеров, связанных со структурами с более низкой энергией. Надежные с некоторыми предыдущими работами, ароматные амино-едкие мономеры показывают склонность к организации с четырехкратным перекрытием баланса. Событие этой и других организованных структур увеличивается при более высоких температурах. При более низких температурах наши двойные смешанные воспроизведения показывают, что расширение содержания триптофана уводит цикл сбора от расположения конкретных наноструктур к запутанным итогам, что соответствует исследовательским восприятиям схем чистого триптофана. Эта работа дает понимание на атомном уровне для широкого спектра реальных чудес, применимых к областям, включая человеческие инфекции.

1 Введение

Конгрегации армированных частиц с измерением между 1–100 нм обычно характеризуются как «наноструктуры». Наноструктуры исключительно универсальны в природных каркасах, с заметными моделями, включая белковые скопления, инфекции, липидные везикулы и клеточные органеллы. Эти характерные наноструктуры создаются субатомной самосборкой, скрытой системой различных циклов, например, развитием фосфолипидной пленки, ассоциацией двойной спирали ДНК, расположением амилоидных фибрилл (как утилитарных, так и невротических) и т. д. Во время цикла атомной самосборки отдельные частицы (мономеры) проходят через автономную ассоциацию посредством различных нековалентных взаимодействий, включая удержание водорода, электростатическое притяжение, силы Ван-дер-Ваальса и ароматическую укладку, в результате чего формируются термодинамически устойчивые, востребованные, прогрессивные наноструктуры. В частности, самосборка белков играет важную роль в организации природных материалов платформы, обеспечивая доступ к актиновому цитоскелету, микротрубочкам, инфекциям и другим ключевым наноструктурам. Некоторые явно видимые образования, такие как коллаген в коже, кератин в ногтях и волосах, а также шелк, обладающий исключительными механическими свойствами, также состоят из белковых строительных блоков.

Peptides are pieces of proteins which may bear the practical and auxiliary attributes of proteins. The self-get together of peptides has been a subject of broad examination attributable to the natural biocompatibility of these structure blocks, simplicity of combination, biodegradability and recyclability. Applying the "base up" approach, in which self-gathering happens at a sub-atomic (or even nuclear) level, permitted the plan of biomaterials with interesting properties that emulate the intricacy and measurements of natural frameworks. The self-get together of different peptide building blocks brought about various nanostructured morphologies, including fibrils, nanotubes, circles, vesicles and hydrogel grids. Such nanostructured gatherings have assorted applications going from science to nanotechnology. The arrangement of nanostructures by short peptides was first detailed 25 years prior by Ghadiri et al., who exhibited the development of nanotubular structures by the self-get together of a cyclic octapeptide with rotating L and D amino acids. Afterward, in 2003, applying a reductionist methodology, a ultrashort dipeptide, diphenylalanine (Phe-Phe), which is the center acknowledgment theme of Aβ, was shown to be simply the least complex structure block for peptide association made out of coded amino corrosive, shaping circumspect nanotubes. Later examinations have affirmed that different dipeptides, including the least difficult fragrant one, diphenylglycine, could shape requested gatherings. Along these lines, for quite a while it was accepted that the dipeptide building blocks speak to the littlest acknowledgment units coming from the novel properties of the amide bond and its halfway planarity because of reverberation adjustment.  

2 Amino Acid Based Nanostructures

The self-assembly of both unmodified and altered amino acids to frame prudent nanostructure has as of late arose as a captivating field of examination, with energizing likely applications. At times, the get together structures a trapped fibrillar 3D organization of nanostructures which can entangle dissolvable particles to shape actual gels. Here, we present a brief perspective on these self-amassed nanostructures and physical gels.

2.1 Self-assembled Nanostructures

Amino acids self-collected nanostructures can be partitioned by their constituent structure blocks, I. e. altered and unmodified amino corrosive based structure blocks. Changed Amino Acid Self-get together Self-gathered structures of adjusted amino acids were introduced in 1984 when Onai and colleagues combined N-(2-hydroxydodecyl) amino acids and found that N-(2-hydroxydodecyl) valine shaped strands in unstable natural solvents (CH3)2CO or diethyl ether) with helicity which modified by the chirality of valine. Comparable properties were noticed for leucine (Leu) and alanine (Ala), while the tryptophan (Trp) subsidiary didn't display helical fiber arrangement. Later it was seen that N-acyl-L-aspartic acids (CnAsp, n=12–18) could frame gel-like totals in fluid arrangements at medium pH and low temperatures. The morphologies of these congregations shifted from vesicles to helical filaments, contingent upon the length of the hydrocarbon chains as well as the pH of the arrangement. It was likewise seen that C12Glu didn't shape filaments, while C12Ala gathered into round and hollow strands without helicity.

2.2 Hydrogels

Single amino acids have likewise been shown to frame 3D organizations of nanostructures which could capture dissolvable atoms shaping supramolecular gels. In this segment we talk about various procedures to set up these gels and their suggestions. Being the first to apply the enzymatic way to deal with get ready amino corrosive based hydrogels, Xu and collaborators utilized antacid phosphatase, which eliminates the hydrophilic phosphate bunch from Fmoc tyrosine phosphate and converts it to hydrophobic Fmoc-Tyr. This adjustment in solvency set off the supramolecular gelation of Fmoc-Tyr comprising of nanofibrillar morphology. This methodology of enzymatic sol-gel progress was later used to outwardly screen the action of inhibitors for a specific protein. Pamidronate disodium, Zn2+, and sodium orthovanadate (Na3VO4) were analyzed as inhibitors and their base inhibitory focuses were estimated by checking the sol-gel stage change (Figure 6B). Yang and colleagues likewise announced hydrogelation utilizing the enzymatic methodology where a "nonhydrogelator" Fmoc-L-Tyr(PO(OH)2-OMe was changed over into a hydrogelator Fmoc-L-Tyr-OMe after treatment with phosphatase. They suggested that the nanofibers of the hydrogel were primarily made out of the hydrogelator, yet were doped with the hydrophilic antecedent, presenting their solidness in fluid medium.

3. Conclusions and Future Outlook

Аминокислоты возникли как самые простые биомотивированные структурные блоки для создания наноструктур. Как было рассмотрено в этом центральном обзоре, как скорректированные, так и немодифицированные аминокислоты, как видно, обрамляют наноструктуры с различной морфологией, включая нити, везикулы, наностержни, нанохлопья, нанотрубки и т. д. Нити также могли бы фактически перекрестно соединяться, чтобы сделать захваченные трехмерные сетевые структуры подходящими для иммобилизации растворимых частиц таким образом, обрамляя гели. Эти наноструктуры имеют фундаментальное значение как с точки зрения болезни, так и с точки зрения материаловедения. Нити, созданные из самосборки незащищенных аминокислот, например, Phe, Tyr и Trp, следуют за обычными белковыми амилоидными конгрегациями. Эти открытия усиливают связь метаболических проблем и амилоидных заболеваний, а понимание компонента коррозионного накопления аминокислот может раскрыть понимание базовой этиологии этих инфекций. Кроме того, стратегии захвата развития волокон, вероятно, дают новые идеальные модели для лечебного посредничества при этих инфекциях. С другой стороны, скорректированные аминокислоты дают наноструктуры/гидрогели для различных применений, включая демонстрацию и доставку лекарств, акцепторы электронов для солнечных батарей, размещение и регулировку наночастиц серебра в гидрогелевой сети, антибактериальные материалы, смазку под сдвигом и т. д.