Журнал хроматографии и методов разделения
Открытый доступ

Абстрактный

Структурная характеристика казеиновой сшивки, катализируемой трансглутаминазой

Серджио Лилла, Джанфранко Мамоне, Мария Адальджиса Николаи, Лина Кьянезе, Джанлука Пикариелло, Симонетта Кайра и Франческо Аддео

Микробная трансглутаминаза используется в пищевой промышленности для улучшения текстуры путем катализа сшивания белков. Казеин является известным субстратом трансглутаминазы, но полная роль остатков глутамина (Q) и лизина (K) в его сшивании не полностью изучена. В этом исследовании мы описываем характеристику микробного казеина, модифицированного трансглутаминазой, с использованием комбинации иммунологических и протеомных методов. Используя 5-(биотинамидо)пентиламин в качестве зонда акцептора ацила, было обнаружено, что три остатка Q β-казеина и один αs1-казеина участвуют в качестве доноров ацила. Однако ни один остаток Q не был вовлечен в образование сети с κ-казеином или αs2-казеином. Остатки Q и K в связях ε-(γ-глутамил)лизина-изопептида β-казеина были идентифицированы с помощью наноэлектроспрейной тандемной масс-спектрометрии протеолитических гидролизатов. В этой работе сообщается о нашем прогрессе в направлении лучшего понимания функции и механизма действия микробных трансглутаминаз-опосредованных белков. Результаты указывают на возможную роль трансглутаминазы в образовании мицелл казеина.