Журнал термодинамики и катализа
Открытый доступ

Абстрактный

Исследования термодинамики и кинетики термоинактивации некоторых ферментов, влияющих на качество, в белом ямсе (Dioscorea rotundata)

S.O.O.Eze, F.C.Chilaka and B.C.Nwanguma

Влияние тепловой обработки на активность трех ферментов, связанных с качеством: пероксидазы (POD), полифенолоксидазы (PPO) и липоксигеназы (LOX) из съедобного белого ямса (Dioscorea rotundata) изучалось в диапазоне температур от 50 до 80 °C с использованием математического анализа кинетических и термодинамических параметров термоинактивации ферментов. Денатурация этих ферментов, измеряемая по потере активности, может быть описана простой реакцией первого порядка, которая была разрешена в двухфазные кривые инактивации. Это указывает на существование двух изоформ различной термической стабильности со значениями k от 0,032 до 0,525. Значения D уменьшались с повышением температуры, что указывает на более быструю инактивацию ферментов при более высоких температурах. Результаты показали, что пероксидаза относительно более термостабильна, чем полифенолоксидаза и липоксигеназа, с Z-значением 4,11, Ea 2510 кДж моль-1 для первой фазы двухфазной реакции инактивации. Значения свободной энергии Гиббса (ΔG) варьируются от -552,95 до 279,01 кДж/моль для трех ферментов. Результаты показывают, что реакции окисления были: (1) не спонтанными (ΔG > 0) для пероксидазы при низких температурах, (2) спонтанными (ΔG < 0) для липоксигеназы (3) слегка эндотермическими (ΔH > 0) для липоксигеназы и (4) обратимыми (ΔS < 0) для всех трех ферментов при всех температурах. Высокое значение z, полученное для пероксидазы на первом этапе инактивации, указывает на то, что для инициирования ее денатурации потребовалось большое количество энергии, и подтверждает, почему оно используется в качестве маркера инактивации ферментов, связанных с качеством.