Ферментная инженерия
Открытый доступ
ISSN: 2329-6674
ISSN: 2329-6674
Аарти Равичандран, Манпал Шридхар, Атул П Колте, Ариндам Дхали и Шанубхоганахалли Махешвараппа Гопинатх
Универсальная пероксидаза, внеклеточный гемовый белок лигнолитической системы, наделена поливалентными каталитическими сайтами, которые придают этому белку очень высокий окислительно-восстановительный потенциал. Универсальная пероксидаза рассматривается как гибрид лигнинпероксидазы и марганцевой пероксидазы, поскольку этот фермент обладает каталитическими свойствами обоих этих ферментов при окислении ароматических соединений и является потенциальным биокатализатором, имеющим значение во множестве биотехнологических приложений. Транскриптомный анализ Lentinus squarrosulus продемонстрировал экспрессию универсальной пероксидазы, помимо множества ферментов, разлагающих биомассу. Биоинформационный анализ выявил десять предполагаемых универсальных транскриптов пероксидазы со значительным сходством белковой последовательности с универсальными изоформами пероксидазы других базидиомицетов белой гнили. Фермент был очищен и визуализирован на электрофорезе в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия (SDS-PAGE) с молекулярной массой 49 кДа. Кроме того, применение этого очищенного фермента на лигноцеллюлозных остатках урожая показало значительное снижение содержания лигнина с соответствующим увеличением усвояемости сухого вещества in vitro на 18-20%. Транскриптомный анализ L.squarrosulus выявил важные факты о биодеградационной способности этого грибка, что потенциально прокладывает путь для эффективных биотехнологических применений, использующих его потенциал.